蛋白質分子水平的結構組織：蛋白質的二級結構

蛋白質和多肽鏈的proteids的結構，並且蛋白質分子的基礎可以由一個，兩個或更多個電路。 然而，生物聚合物的物理，生物和化學性能引起了不只是一般的化學結構，這可能是一個“毫無意義”，也是由蛋白質分子組織的其他水平。

蛋白質的一級結構 是由定性和定量氨基酸組成確定。 肽鍵是主要結構的基礎。 第一次這種假設在1888年A.雅。Danilevsky建議，後來他的懷疑得到了通過由E.菲舍爾進行了合成肽證實。 蛋白質分子的詳細結構研究A.雅。Danilevskim和E.費。 根據這一理論，蛋白質分子由大量的氨基酸殘基通過肽鍵連接的。 蛋白質分子可具有一個或多個多肽鏈。

當用於測試化學試劑和蛋白水解酶蛋白的一級結構。 因此，使用埃德曼的方法是非常方便的識別終端氨基酸。

蛋白質的二級結構顯示了蛋白質分子的空間配置。 有以下的二級結構類型：α-螺旋，β-螺旋，膠原螺旋。 科學家們已經發現，最有特點的肽的α-螺旋結構的。

蛋白質的二級結構，借助於穩定 的氫鍵。 後者產生的之間 的氫原子 鍵合到一個肽鍵的電負性氮原子，並且其氨基酸的第四之一的羰基氧原子，並且它們沿著螺旋定向。 能量計算表明這些氨基酸的聚合是更有效的右α-螺旋，其存在於天然蛋白質。

蛋白質的二級結構：β-片層結構

處於測試階段，折疊多肽鏈完全展開。 的β-折疊通過兩個肽鍵相互作用而形成。 這種結構特徵纖維蛋白 （角蛋白，絲心蛋白，等等）。 特別是，β-角蛋白，其特徵在於由通過鏈間二硫鍵進一步穩定多肽鏈的並聯佈置。 絲素蛋白鄰近的多肽鏈反向平行。

蛋白質的二級結構：膠原螺旋

形成由三個spiralized原膠原鏈，其具有桿的形狀。 Spiralized鏈捲曲並形成超螺旋。 螺旋在一個鏈存在的氨基酸的氨基酸殘基肽的氫和另一條鏈的氨基酸殘基的羰基的氧之間穩定通過氫鍵。 呈現膠原結構賦予高強度和彈性。

該蛋白質的三級結構

在天然狀態下大多數蛋白質結構非常緊湊的，這是由形狀，大小，和氨基酸基團的極性，和氨基酸序列測定。

上形成天然蛋白構象的，或三級結構甲顯著影響具有疏水和離子相互作用，氫鍵，等等。在這些力的作用，實現了蛋白質分子和其穩定的熱力學有利的構象。

四級結構

這種分子的結構的是幾個亞基的締合到一個單一的分子複合物的結果。 每個子單元的組合物包括伯，二級和三級結構。