蛋白質的酶功能是什麼？ 蛋白質的酶功能：實例

我們身體的工作 - 一個非常複雜的過程，其中數百萬個細胞參與，數千種不同的物質。 但有一個領域是完全依賴於特定的蛋白質，如果沒有這些人或動物的生活會是完全不可能的。 正如你可能猜到了，我們現在談論的酶。

今天，我們將考慮酶 蛋白質的功能。 這是生物化學的一個主要領域。

由於這些物質的基礎主要是蛋白質，那麼他們可以通過他們考慮。 你應該知道，首次酶在19世紀30年代發現的，只有科學家們一個多世紀以來，為了在他們或多或少統一的定義到達。 那麼，什麼功能是通過蛋白質水解酶進行的？ 在此，以及它們的結構和實施例的反應，你會從這篇文章中學習。

你必須明白，不是每個蛋白質可以是酶，甚至在理論上。 球狀蛋白質僅形成能夠表現出催化活性相對於其它有機化合物。 正如在這個類的所有的天然化合物，酶是由氨基酸殘基。 需要注意的是只能由一個摩爾質量為5000小來進行的蛋白質（其實例將是在文章中）的酶功能。

什麼是酶， 現代定義

酶-一生物催化劑的起源。 它們具有加速反應中，由於反應物（底物）之間的緊密接觸的能力。 我們可以說，蛋白質的酶的功能 - 這一過程的生化反應所特有的一個活的有機體的某些催化作用。 其中只有一小部分可以在實驗室中再現。

應當指出的是，在這一領域出現了近年來一些突破。 科學家們已經逐漸接近創建可用於不只是為了經濟目的人工酶，又可入藥。 這是發達國家的酶，能有效地破壞甚至小早期癌症的領域。

酶的哪些部分直接參與反應？

需要注意的是，在與基材接觸不包括酶的全身，但只有一小部分，其被稱為活性位點。 這是他們的互補性主要財產。 這個概念意味著酶理想地適合於在表單中的基板和它們的物理和化學性質。 我們可以說， 酶的功能 在這種情況下，如下所示：

• 他們的水從外殼表面下來。
• 有一定的變形（偏振，例如）。
• 之後，他們被安排在空間中一種特殊的方式，而移動靠近彼此。

這些因素導致在反應加速。 現在，讓我們的酶和無機催化劑之間的比較。

正如你所看到的，蛋白質的酶功能需要的特異性。 就其本身而言也將增加，許多這些蛋白質也具有物種特異性。 簡單地說，人類的酶幾乎適用於豚鼠。

關於酶的結構重要信息

這些化合物的結構是分離的立即三個級別。 一級結構可以通過氨基酸殘基是酶的部分來識別。 由於蛋白質的酶的功能，其例子，我們在這篇文章中多次引用，只能由某些類別的化合物進行準確識別他們在此基礎上是相當真實的。

至於次要級，附件在其上的是由其他類型的這些氨基酸殘基之間發生的鍵來確定。 該通信氫，靜電，疏水性，和范德華相互作用。 作為引起酶的不同部分這些連接中的張力而產生的α螺旋，環和β鏈。

三級結構是，該多肽鏈的相對大的部分簡單地折疊的事實的結果。 所得到的絲稱為域。 最後，這種結構的最終形成唯一不同的域之間建立的穩定的相互作用之後發生。 應當記住的是，本身彼此完全獨立的方式去的疇的形成。

有些域特性

通常情況下，從形成它們的多肽鏈上，由約150個氨基酸殘基。 當結構域彼此相互作用，形成小球。 由於該功能是通過基於它們的酶活性位點進行的，應該理解這個過程的重要性。

域本身的特徵在於以下事實：在其結構中的氨基酸殘基之間有許多相互作用。 其數量為自己的域之間的反應高得多。 因此，它們之間的空腔相對“脆弱”到各種有機溶劑的操作。 20-30立方埃適合幾個水分子的訂單的容量。 不同結構域通常具有一個完全獨特的三維結構，這與完全不同的功能的性能相關聯。

活性位點

作為一項規則，活性位點位於嚴格域之間。 因此，其中的每一個起到在反應的過程中非常重要的作用。 由於該結構域的這種排列中發現相當大的靈活性，移動性的酶的區域。 這是極其重要的，因為酶功能只進行，可以適當地改變其空間位置的那些化合物。

在酶的體多肽鍵長度之間，並且由它們執行多麼複雜的功能，存在直接的聯繫。 並發症的作用都通過形成催化結構域之間，並且由於全新疇的形成的反應的活性位點來實現。

一些蛋白質，酶（實施例 - 溶菌酶和糖原）的尺寸（129和842個氨基酸殘基，分別地）變化很大，雖然該反應是催化的相同類型的化學鍵斷裂。 不同的是，在更大規模和大酶能夠更好地控制它在空間中的位置，這確保了更高的穩定性和 反應速度。

酶的主分類

目前接受並廣泛在世界上的標準分類。 據她介紹，它身高六核心類，與相關的子類。 我們只考慮基本的。 在這裡，他們是：

1.氧化還原酶。 刺激的氧化還原反應 - 在這種情況下酶的功能。

2.轉移酶。 可以執行下列基團之間的轉移底物：

• 一碳單位。
• 仍然是醛和酮。
• 酰基和糖成分。
• 烷基（作為例外不能忍受CH3）殘基。
• 含氮鹼基。
• 含磷基團。

3.水解酶。 在這種情況下，酶的功能是裂解下述化合物的種類的蛋白：

• 酯。
• 苷。
• 酯和硫酯。
• 肽類債券。
• 關係類型CN（除了相同肽的）。

4.裂解酶。 能夠脫離基團與隨後形成的雙鍵的。 此外，可以執行逆過程：加入選定的組到雙鍵。

5.異構酶。 在這種情況下，蛋白質的酶功能是複雜的異構體的催化反應。 該組包括以下酶：

• 消旋異構酶。
• Tsistransizomerazy。
• 分子內氧化還原酶。
• 分子內轉移。
• 分子內裂解酶。

6.連接酶（也稱為合成酶）。 它們被用於ATP分裂而形成某種聯繫。

這是很容易發現的蛋白質的酶功能是非常重要的，因為它們在一定程度上控制幾乎所有發生每秒在你的身體反應。

與基體的相互作用後剩下的酶？

通常，酶是蛋白球狀原點，活性中心在此通過其相同的氨基酸殘基代表。 在所有其他情況下，在中央部牢固地與它輔基或輔酶（ATP，例如）連接，所述的關係是弱得多。 稱為全酶的催化劑，並且其殘餘物，移除所形成的ATP酶蛋白的後。

因此，根據劃分為以下基團此功能的酶：

• 簡單水解酶，裂解酶，和異構酶，一般不含有輔酶基地。
• 酶蛋白（例子 - 一些轉氨酶），包括輔基（硫辛酸，例如）。 這一組包括許多過氧化物酶。
• Enizmy的量，所需的輔酶再生。 這些措施包括激酶，以及大部分的氧化還原酶。
• 其它的催化劑，其中的組成尚未完全明了。

這是第一組的所有物質，被廣泛應用於食品工業。 所有其他的催化劑需要為它的激活非常特殊的條件，因此，只有在身體工作，或在一些實驗室的實驗。 因此，酶促功能 - 這是一個非常具體的反應，它由在刺激在某些類型的人或動物體的定義明確的條件下（催化）反應。

在活動現場，會發生什麼，或者為什麼酶如此有效呢？

我們已經多次表示，關鍵酶催化的理解是活動中心的創建。 正是在那裡，所述特異性結合所述基板的，這在這種條件下是更積極反應。 為了讓您了解反應的複雜性正在那裡進行，舉個簡單的例子發生 葡萄糖發酵， 有必要一次12酵素！ 同樣很難互動只是由於這樣的事實，即執行酶功能的蛋白質具有特異性度最高成為可能。

酶特異性的類型

這是絕對的。 在這種情況下，特異性僅示出一個，嚴格定義的類型的酶。 因此，脲酶僅與尿素相互作用。 與乳糖牛奶，因為它進入任何條件下進行反應。 這就是功能是由蛋白質執行，在體內酶。

此外，該集團並不少見絕對專一。 如可以從名字可以理解，在這種情況下，存在“接受”嚴格的一類有機化合物（酯，包括複雜的醇或醛）的。 例如，胃蛋白酶，這是胃的關鍵酶之一，僅示出了用於肽鍵水解的特異性。 乙醇脫氫酶與醇完全互動和laktikodegidraza不拆比α-羥基酸的任何其他。

它發生也是化合物的特定基團的酶的功能特性，但在某些條件下，所述酶可作用於從一種物質的他們的主要“目的”完全不同。 在這種情況下，催化劑“的傾向”，以某一類物質，但在一定條件下它能夠裂解和其他化合物（不一定當量）。 然而，在這種情況下，反應會慢得多。

廣為人知胰蛋白酶作用於肽鍵的能力，但很少有人知道，這種蛋白質，其執行在胃腸道中的酶的功能，可能具有不同的酯化合物反應。

最後，還有光的特異性。 這些酶可以與各種各樣的物質相互作用完全列出，但只有它們具有定義良好的光學特性的條件下。 因此，蛋白質在這種情況下，酶的功能是非常相似的作用原理是不酶，催化劑和無機成因。

哪些因素決定的催化效率？

今天，人們認為，這確定極高程度的酶的效率的因素是：

• 聚光效果。
• 空間定位的效果。
• 活性反應中心的通用性。

通常，物質的濃度的效果不會從在無機催化反應不同。 在這種情況下，該底物的濃度，這比所有其他東西在活性中心溶液的體積類似的值大幾倍。 在反應中心選擇性排序分子物質，它們必須相互反應。 由此不難猜測，這個效應導致的增加， 化學反應速率 幾個數量級。

當一個標準的化學過程發生，這是非常重要的，這是相互作用的分子會彼此碰撞的一部分。 簡單地說，在碰撞時的分子的物質，必須嚴格相互導向。 由於其在強迫之下執行的事實，那麼所有涉及的組件被佈置在某行中，催化反應通過大約三個數量在酶的活性位點，例如一轉加速。

在這種情況下多功能它是指活性位點的所有組成部分在同一時間（或嚴格協調）作用的分子的“治療”物質的屬性。 其中一個（分子）不僅適當地固定在空間中（參見，以上），同時也大大地改變其特性。 所有這一切共同導致了一個事實，這種酶變得更加容易根據需要在基板上採取行動。