蛋白質變性

肽鏈的構象（構）是有序的並且各自是獨特的蛋白質。 在特殊條件下有一個間隙大量其中穩定化合物分子的空間結構的鍵。 其結果，間隙完全整個分子（或其實質部分）開無規線圈的形式。 這個過程被稱為“變性”。 這種變化可以從60至80度引發熱。 因此，每個分子，所產生的間隙可以從其他的構象不同。

蛋白質變性需要能夠破壞非共價鍵的任何藥物的影響下發生。 鹼性或酸性條件下，可能會發生這個過程中，相部的表面上，某些的作用下 有機化合物 （酚類，醇類和其它物質）。 蛋白質變性可以的氯化胍或尿素的影響下發生。 所述試劑形成弱鍵（疏水性，離子鍵，氫鍵）與具有數目的氨基酸殘基團的肽主鏈的羰基或氨基基團，取代自己可用的蛋白 氫鍵 的分子內。 其結果是，改變在二級和三級結構發生。

抗變性劑主要取決於二硫鍵的蛋白質的化合物的分子中存在。 胰蛋白酶抑製劑具有三個鍵的S - S.下的蛋白質變性的恢復的情況發生時沒有其它影響。 如果隨後把在氧化進行半胱氨酸和形成二硫鍵的SH基團的條件的連接，原來的構象被恢復。 甚至一個單一的二硫鍵的存在顯著增加了空間結構的穩定性。

蛋白質變性，通常伴隨著在溶解度的下降。 連同這往往沉澱形成。 它發生在“的形式凝結的蛋白質。” 在高濃度溶液中的化合物的“凝結”經歷整個解決方案，如，例如，這種情況發生煮雞蛋時。 當蛋白質變性失去其生物學活性。 該原理是基於使用的 石炭酸 （苯酚水溶液）作為防腐劑的物質。

空間結構的不穩定性，失敗的各種試劑的影響下的高概率是顯著難以分離和蛋白質研究。 使用在醫藥和工業化合物時，也產生了一些問題。

如果蛋白質變性，通過曝光進行到高溫，緩慢冷卻發生在一定的條件下處理renativatsii - 天然（原始）構象的恢復。 這一事實證明，該肽鏈的鋪設是根據一級結構。

天然構象（源位置）的形成是一種自發過程。 換句話說，該佈置對應於包含在一個分子自由能的最小量。 一個可以作為一個結果可以得出結論，該化合物的空間結構，在所述肽鏈的氨基酸序列進行編碼。 這反過來又意味著，通過氨基酸（例如，mioglobinovye肽鏈）交替相關的所有多肽，將採取相同的構象。

蛋白質可以是一級結構，即使很少或構象絕對相同顯著差異。